说明

一般描述

凝血酶由肝脏中非活性凝血酶原的蛋白水解作用产生。凝血酶原基因被定位于人染色体11p11.2上。它由A和B催化结构域、识别结构域和插入环组成。活性位点残基包含催化四联体（组氨酸57、天冬氨酸102、丝氨酸195和丝氨酸214）。

应用

来自人类血浆的凝血酶已被用于：

在共聚焦显微镜和酶联免疫吸附测定（ELISA）之前，作为用于内皮细胞培养物预处理的培养基补充剂

间充质干细胞（MSCs）的糊化过程，以制备纤维蛋白-MSC结构

从青蛙皮肤分泌物中筛选丝氨酸蛋白酶抑制剂OGTI

生化/生理作用

凝血酶的主要功能是将纤维蛋白原裂解为纤维蛋白，以帮助稳定血凝块形成。高水平的凝血酶可在多巴胺能神经元中引起神经毒性，并导致帕金森病的疾病进展。凝血酶原基因的广泛突变会导致其功能异常，从而产生凝血异常，如凝血酶原异常和凝血酶原低下。凝血酶水平的改变可调节多发性硬化症中的凝血途径。冠心病（CAD）患者的凝血酶水平会升高。凝血酶在脑神经原纤维缠结中的积累可能有助于 τ 蛋白的聚集和阿尔茨海默症的病理生理过程的发展。

选择性裂解纤维蛋白原中 Arg-Gly 键形成纤维蛋白和纤维蛋白肽 A 和 B 的丝氨酸蛋白酶。

单位定义

活性以 NIH 单位表示，通过与 NIH 凝血酶参考标准品的直接比较获得

重悬

当使用 1mL 水复原时，小瓶将在 0.15M 氯化钠和 0.05M 柠檬酸钠中以及 pH 6.5 下达到规定的活性。

分析说明

NIH 试验步骤基于 Biggs 方法的改进，使用 0.2mL 稀释血浆（与生理盐水 1:1 混合，作为底物）和 0.1mL Biggs 凝血酶样品（稳定于 1% 缓冲白蛋白溶液中）。只使用 15-25 秒之间的凝血时间分析凝血酶浓度。